Molekulare Schere stabilisiert das Zell-Zytoskelett
Forschende des Paul Scherrer Instituts PSI in Villigen haben erstmals die Struktur wichtiger Enzyme in menschlichen Zellen aufgeklärt, die wesentliche Bausteine des Zell-Zytoskeletts verändern. Damit ist der noch fehlende Teil des Kreislaufs aufgedeckt, der den Auf- oder Abbau von Stützelementen der Zelle regelt. Die untersuchten Enzyme wirken als molekulare Schere und können an der Entstehung verschiedener Krankheiten des Nervensystems oder Krebs beteiligt sein. Ihre strukturelle Aufklärung bietet Ansätze für die Entwicklung spezifischer Inhibitoren und vielleicht neuer Therapien. Mithilfe der Synchrotron Lichtquelle Schweiz SLS erhielten die Forschenden detaillierte Einblicke in die Struktur der Enzyme. Ihre Ergebnisse veröffentlichen sie nun in der Zeitschrift Nature Structural & Molecular Biology.
Sie geben menschlichen Zellen ihre Form, spielen eine entscheidende Rolle bei der Zellteilung oder helfen, Stoffe durch die Zelle zu transportieren: die sogenannten Mikrotubuli-Filamente. Ihre Aufgaben sind von zentraler Bedeutung für das Leben, sodass sie sich in allen Zellen von Pflanzen, Tieren und Menschen finden. Mikrotubuli können mehrere Mikrometer lang werden, was ungefähr der Dicke eines durchschnittlichen menschlichen Haares entspricht.
Die röhrenförmige Struktur der Mikrotubuli besteht aus einer regelmässigen Anordnung zweier Bausteine, den sogenannten Tubulinen (α-Tubulin und β-Tubulin). In einer gesunden Zelle werden aus diesen Bausteinen ständig neue Mikrotubuli gebildet und wieder zerstört. Dieser Prozess wird durch zahlreiche Mechanismen gesteuert, unter anderem durch den sogenannte Tubulin-Tyrosin-Zyklus. Die Aminosäure Tyrosin wird dabei entweder an das α-Tubulin angeheftet oder von diesem abgeschnitten.
Die Enzyme, die Tyrosin an α-Tubulin binden, sind seit Langem bekannt. Ohne diese Enzyme können sich die Nervenzellen im Gehirn nicht richtig vernetzen. Die Enzyme, die Tyrosin aus α-Tubulin entfernen, die sogenannten Vasohibine, wurden dagegen erst 2017 identifiziert.
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